Autor: Masopustová, M.; Goga, A.; Soural, M.; Kopečná, M.; Šebela, M.
Název práce v češtině: N‑karboxyacyl a N‑α‑aminoacyl deriváty aminoaldehydů jako sdílené substráty rostlinné aldehyd dehydrogenasy 10 a 7
Název práce v angličtině: N‑carboxyacyl and N‑α‑aminoacyl derivatives of aminoaldehydes as shared substrates of plant aldehyde dehydrogenases 10 and 7
Studentská publikace: ne
Klíčová slova v češtině: Acylace, Aminoaldehyd, Aldehyd dehydrogenasa, Dockování, Enzym, Substrát
Klíčová slova v angličtině: Acylation, Aminoaldehyde, Aldehyde dehydrogenase, Docking, Enzyme, Substrate
Abstrakt česky: Aldehyddehydrogenázy (ALDH) představují nadrodinu enzymů, které oxidují aldehydy na odpovídající
kyseliny. Některé rodiny, jmenovitě ALDH9 a ALDH10, jsou nejlépe aktivní s co-aminoaldehydy vznikajícími z metabolismu polyaminů, jako je 3-aminopropionaldehyd a 4-aminobutyraldehyd. Rostlinné ALDH10 vykazují širokou specifičnost a přijímají mnoho různých aldehydů (alifatické, aromatické a heterocyklické) jako substráty. Tato práce zahrnovala výše uvedené aminoaldehydy acylované dikarboxylovými kyselinami, fenylalanin a tyrosin. Výsledné produkty pak byly vyšetřeny s nativním ALDH10 z hrachu a rekombinantními ALDH7 z hrachu a kukuřice. Cílem tohoto vyšetřování bylo najít a společný účinný substrát pro dvě rodiny rostlin ALDH. Jedním z nejlepších přírodních substrátů ALDH7 je aminoadipická látka semialdehyd nesoucí karboxylovou skupinu naproti aldehydové skupině. Substrátové vlastnosti nových sloučenin byly demonstrovány hmotnostní spektrometrií reakčních směsí, spektrofotometrickými testy a molekulárním dokováním. The N-karboxyacylové deriváty byly dobrými substráty hrachu ALDH10, ale byly pouze slabě oxidovány dvěma rostlinnými ALDH7. N-fenylalanylové a N-tyrosylové deriváty 3-aminopropionaldehydu byly dobrými substráty hrachu a kukuřice ALDH7. Zejména první sloučenina byla přeměněna velmi efektivně (na základě poměru kcat/Km), ale byla pouze slabě oxidována od hrachu ALDH10. Ačkoli žádná sloučenina nevykazovala stejnou úroveň vlastností substrátu pro obě rodiny ALDH, ukazujeme že tyto enzymy mohou mít více běžných substrátů, než se očekávalo.
Abstrakt anglicky: Aldehyde dehydrogenases (ALDHs) represent a superfamily of enzymes, which oxidize aldehydes to the corresponding
acids. Certain families, namely ALDH9 and ALDH10, are best active with ω-aminoaldehydes arising from the metabolism of polyamines such as 3-aminopropionaldehyde and 4-aminobutyraldehyde. Plant ALDH10s show broad specifcity
and accept many diferent aldehydes (aliphatic, aromatic and heterocyclic) as substrates. This work involved the abovementioned aminoaldehydes acylated with dicarboxylic acids, phenylalanine, and tyrosine. The resulting products were then examined with native ALDH10 from pea and recombinant ALDH7s from pea and maize. This investigation aimed to fnd a common efcient substrate for the two plant ALDH families. One of the best natural substrates of ALDH7s is aminoadipic
semialdehyde carrying a carboxylic group opposite the aldehyde group. The substrate properties of the new compounds
were demonstrated by mass spectrometry of the reaction mixtures, spectrophotometric assays and molecular docking. The N-carboxyacyl derivatives were good substrates of pea ALDH10 but were only weakly oxidized by the two plant ALDH7s. The N-phenylalanyl and N-tyrosyl derivatives of 3-aminopropionaldehyde were good substrates of pea and maize ALDH7. Particularly the former compound was converted very efciently (based on the kcat/Km ratio), but it was only weakly oxidized by pea ALDH10. Although no compound exhibited the same level of substrate properties for both ALDH families, we show that these enzymes may possess more common substrates than expected.
Jazyk v originále: angličtina
Název časopisu: Amino Acids
Rok: 2024
Svazek (ročník): 56
Číslo časopisu v rámci uvedeného svazku: 52
Strana od-do: 1-14
Impact factor: 3.0
Q1: ne

ISSN časopisu: 0939-4451/1438-2199
Vydavatel: Springer
Způsob financování: IGA_PrF_2022_025
DOI: 10.1007/s00726-024-03415-4